Последовательность читают с N-конца методом Эдмана — он по одному отщепляет и опознаёт крайний остаток, не разрушая остальную цепь. Для длинных белков цепь сначала режут специфичными ферментами на перекрывающиеся куски, а сегодня всё чаще используют масс-спектрометрию и «чтение» последовательности по гену.

У всех аминокислот один и тот же центр — α-углерод, к которому пришиты четыре группы: аминогруппа (–NH₂), карбоксильная (–COOH), атом водорода (–H) и радикал R. Различаются они только радикалом R.

Незаменимые — те, которые организм человека не умеет синтезировать сам и обязан получать с пищей. Их восемь «классических» (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин); гистидин и аргинин — частично/условно незаменимы (особенно у детей).

У простой аминокислоты две диссоциирующие группы: α-COOH (pK≈2) и α-NH₃⁺ (pK≈9–10). У аминокислот с ионогенным радикалом — три (добавляется pK радикала). Зная pK, по уравнению Хендерсона-Хассельбаха предсказываешь заряд при любом pH, а pI = среднее двух pK, между которыми молекула нейтральна.

В одной молекуле есть и кислотная группа (–COOH, отдаёт протон), и основная (–NH₂, принимает протон). Поэтому аминокислота ведёт себя то как кислота, то как основание — это и есть амфолит. При физиологическом pH она существует как цвиттер-ион: COO⁻ и NH₃⁺ одновременно, суммарный заряд ноль.

Из аминокислот организм делает нейромедиаторы, гормоны, гем, пуриновые и пиримидиновые основания, многие сигнальные молекулы. Аминокислота — это не только «кирпич белка», но и заготовка для десятков активных веществ.

Это аминокислоты, которые изменяются уже ПОСЛЕ встраивания в белок (посттрансляционно): к ним пришивают группы или меняют их химию. Примеры: гидроксипролин и гидроксилизин в коллагене, γ-карбоксиглутамат в факторах свёртывания, фосфосерин/фосфотреонин в регуляторных белках.

Две классические реакции: нингидриновая — универсальна на α-аминокислоты (даёт сине-фиолетовое окрашивание, пролин — жёлтое), и биуретовая — на пептидные связи (фиолетовое окрашивание с Cu²⁺ в щёлочи). Нингидрин «ловит» свободные аминокислоты, биурет — пептиды и белки.

20 «канонических» аминокислот — это набор, под который заточен генетический код и рибосома. Плюс есть две особые: селеноцистеин (21-я) и пирролизин (22-я), которые встраиваются по специальному механизму.

У каждой аминокислоты есть полное название, трёхбуквенный код (Ала, Gly…) и однобуквенный (A, G…). Пептид записывают и нумеруют от N-конца (слева) к C-концу (справа); называют как ацильное производное, оканчивающееся на C-концевой остаток (Gly-Ala = глицил-аланин). Конфигурация природных аминокислот — L (по Фишеру); строгая система — R/S.

Делим по характеру радикала: (1) неполярные/гидрофобные, (2) полярные незаряженные, (3) отрицательно заряженные (кислые), (4) положительно заряженные (основные). Это сразу говорит, как аминокислота поведёт себя в белке.

Пептидная связь — это амидная связь между карбоксилом одной аминокислоты и аминогруппой другой (с выделением воды). Её особенность: она частично двойная, поэтому плоская (планарная) и не вращается, а соседние группы обычно стоят в транс-положении.

Потому что ферменты, которые собирают и узнают аминокислоты, сами хиральны — они «заточены» только под левую руку (L-форму).

Глицин — самый маленький и гибкий (даёт цепи свободу изгибаться). Пролин — жёсткий «излом» (его кольцо ломает спираль). Цистеин — единственный, кто образует ковалентный дисульфидный мостик (–S–S–), сшивающий цепь.

Многие важнейшие молекулы — это короткие пептиды: глутатион (антиоксидант), окситоцин и вазопрессин (гормоны), карнозин (буфер мышц), брадикинин, энкефалины, рилизинг-факторы гипоталамуса, пептидные антибиотики. Это самостоятельные сигнальные и защитные вещества, а не строительный материал.

pI — это значение pH, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю (плюсов столько же, сколько минусов). В этой точке молекула не движется в электрическом поле и хуже всего растворяется.