3D-модели аминокислот
Выберите аминокислоту и покрутите модель: тяните мышью, колесо приближает.
🧬 Аминокислоты и пептиды
Кислотно-основные свойства: заряд, pK и pI
Выбери аминокислоту и двигай ползунок pH. Жёлтая кривая — суммарный заряд молекулы; где она пересекает ноль — там pI (изоэлектрическая точка: молекула — цвиттер-ион, суммарный заряд 0). Пунктиры — pK каждой группы.
При pH 7.0: суммарный заряд ≈ +0.08 — суммарно положительный → в электрофорезе движется к катоду (−).
α-COOH: −1 · имидазол (радикал): 0 · α-NH₃⁺: +1
pI = 7.59 · Имидазол с pKa≈6: при физиологическом pH наполовину заряжен — идеальный участник кислотно-основного катализа.
Электрофорез: разделение по заряду
При заданном pH аминокислоты с разным зарядом тянутся к разным электродам: отрицательные — к аноду (+), положительные — к катоду (−). При pH = pI остаются на старте. Двигай pH и смотри, как они разъезжаются.
pH 7.0: на старте (заряд≈0, pH≈pI): G, H. синие (+) → к катоду, красные (−) → к аноду.
Уравнение Хендерсона–Хассельбаха
pH = pK + log([A⁻]/[HA]). При pH = pK форм поровну (50/50); разница ±1 даёт соотношение 10:1. Двигай pH и pK.
pH − pK = 1.0 → [A⁻]/[HA] ≈ 10.0 : 1
Гистидин — pH-переключатель катализа
Имидазол гистидина имеет pK ≈ 6, поэтому около физиологического pH 7 он частично заряжен и способен и отдавать, и принимать протон — отсюда His так часто в активных центрах ферментов (кислотно-основный катализ).
pH 7.0: заряжено 9%. Преобладает нейтральная форма (акцептор H⁺).
20 аминокислот — интерактивная таблица
Кликни аминокислоту — увидишь её структуру и свойства. Фильтры сверху подсвечивают нужную группу.
Гистидин (Гис / H)
Класс: Основные (+ заряд)
pK: α-COOH 1.82 · имидазол (радикал) 6.00 · α-NH₃⁺ 9.17
pI: 7.59 · гидрофоб.: -3.2
Кодоны: CAU, CAC
Тип: эссенциальная · + заряд, ароматич.
Анатомия α-аминокислоты
Кликни по части молекулы — узнаешь, что это и зачем.
Пептидная связь: конденсация ↔ гидролиз
Связь образуется конденсацией: –COOH одной и H₂N– другой аминокислоты соединяются с выделением воды. Гидролиз — обратный процесс (нужна вода).
Две свободные аминокислоты. Нажми «Конденсация» — –COOH и –NH₂ соединятся с потерей воды.
Пептидная связь — плоская и частично двойная
Из-за резонанса связь C–N имеет характер частично двойной → она плоская, вращение вокруг неё запрещено (свободны только углы φ и ψ). Транс почти всегда выгоднее цис (цис — в основном перед пролином).
Транс: соседние Cα по разные стороны связи C–N. Преобладает почти всегда — меньше столкновений.
Диаграмма Рамачандрана (φ / ψ)
Каждый остаток описывается двумя углами поворота остова: φ (вокруг N–Cα) и ψ (вокруг Cα–C). Возможны не все сочетания — двигай ползунки и смотри, в какую зону попадаешь.
φ = -63°, ψ = -43° → α-спираль (правозакрученная).
Хиральность: L- и D-формы
Проекция Фишера: COO⁻ сверху, R снизу. У L-формы аминогруппа слева, у D — справа (зеркало). В белки встраивается только L. Глицин (R = H) ахирален.
L-форма: аминогруппа слева. Все белковые аминокислоты — L: активный центр фермента, как правая рука, «пожимает» только левую (CORN-правило).
Игра: разложи по классам
Кликни аминокислоту, затем — корзину её класса. Верно — останется в корзине, ошибка — корзина мигнёт.
Шкала гидрофобности (Кайт–Дулиттл)
Чем правее — тем гидрофобнее остаток (прячется внутрь белка); чем левее — тем гидрофильнее (торчит наружу, к воде).
Дисульфидный мостик (цистеин)
Две –SH группы цистеинов при окислении образуют ковалентную связь –S–S–, сшивающую участки белка. Восстановление её разрывает.
Две свободные –SH группы. Окисление (потеря 2H) соединяет их в S–S.
Поглощение УФ при 280 нм
Ароматические остатки Trp и Tyr поглощают свет ~280 нм. По этому поглощению измеряют концентрацию белка (главный вклад — Trp).
ε₂₈₀ ≈ 16 960 M⁻¹·см⁻¹ (Trp×5500 + Tyr×1490). Больше Trp/Tyr → сильнее сигнал; отсюда измерение концентрации белка по A₂₈₀.
Клиника и «зачем это»
Кликни тему, чтобы развернуть.