Что такое эффект сближения и ориентации субстратов?
Один из приёмов катализа — эффект сближения и ориентации: фермент захватывает субстраты, располагает их рядом и точно повёрнутыми друг к другу. Это резко повышает вероятность реакции — как если бы их концентрация была огромной.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Активный центр
- Раздел 2 → Стабилизация переходного состояния
Что такое кислотно-основный катализ?
Кислотно-основный катализ — фермент ускоряет реакцию, отдавая или забирая протон (H⁺) в нужный момент. Это делают боковые группы аминокислот — прежде всего гистидин, а также аспартат, глутамат, лизин, цистеин, тирозин.
Связи с другими темами
- Раздел 1 → Гистидин (буферные свойства)
- Раздел 2 → Каталитическая триада
Что такое индуцированное соответствие и чем оно точнее модели «ключ-замок»?
Модель индуцированного соответствия (Кошланд): активный центр не жёсткий, а гибкий. Связывание субстрата вызывает изменение формы фермента, которое точно «обнимает» субстрат, сближает каталитические группы и настраивает их на реакцию.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → «Ключ-замок» (общая характеристика)
- Раздел 7 → Гексокиназа
Как устроен активный центр и какие аминокислоты в нём работают?
В активном центре различают связывающий (контактный) участок, удерживающий субстрат и обеспечивающий специфичность, и каталитический участок, непосредственно проводящий реакцию. Их образуют строго определённые аминокислоты, сближенные при укладке белка.
Связи с другими темами
- Раздел 1 → Третичная структура белка
- Раздел 2 → Каталитическая триада
Что такое стабилизация переходного состояния и почему это главный приём катализа?
Главный приём катализа — стабилизация переходного состояния. Активный центр комплементарен не столько субстрату, сколько его переходному состоянию: он связывает этот высокоэнергетический момент прочнее всего и тем снижает энергетический барьер.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Энергия активации (общая характеристика)
- Раздел 2 → Ингибиторы — аналоги переходного состояния
Почему фермент так эффективен — как приёмы катализа работают вместе?
Реальный фермент использует сразу несколько приёмов, и вместе они дают колоссальное ускорение — в миллионы и миллиарды раз по сравнению с некатализируемой реакцией. Эффективность выражают числом оборотов (kcat) и отношением kcat/Km.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Основы кинетики (kcat, Km)
- Раздел 2 → Общая характеристика (эффективность)
Что такое ковалентный катализ?
Ковалентный катализ — фермент временно образует ковалентную связь с субстратом, ведя реакцию по более лёгкому обходному пути; затем связь разрывается, и фермент восстанавливается. Обычно это делают нуклеофильные группы серина, цистеина, лизина.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Каталитическая триада (ацилфермент)
- Раздел 2 → Необратимое ингибирование
Из каких стадий складывается ферментативный катализ?
Катализ идёт в несколько стадий: фермент связывает субстрат в активном центре (образуется ES-комплекс), затем субстрат превращается через переходное состояние в продукт (комплекс EP), и в конце продукт высвобождается, освобождая фермент. Кратко: E + S → ES → EP → E + P.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Фермент-субстратный комплекс (общая характеристика)
- Раздел 2 → Основы кинетики
Как работает каталитическая триада сериновых протеаз (химотрипсин) — разбор механизма?
Классический пример механизма — сериновые протеазы (химотрипсин, трипсин, эластаза). В их активном центре работает каталитическая триада Ser–His–Asp: гистидин активирует серин, серин атакует пептидную связь, аспартат стабилизирует гистидин.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Ковалентный и кислотно-основный катализ
- Раздел 9 → Протеазы пищеварения
Как работает катализ ионами металлов и электростатический катализ?
Ион металла (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe, Cu) или заряженные группы активного центра поляризуют связи субстрата, стабилизируют возникающие заряды и переносят электроны, ускоряя реакцию.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Ионы металлов как кофакторы
- Раздел 6 → Цитохромы (перенос электронов)