Что такое эффект сближения и ориентации субстратов?
Фермент берёт нужные молекулы, ставит их рядом и правильно поворачивает друг к другу. Тогда реакция идёт легко — будто их вокруг очень много.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Активный центр
- Раздел 2 → Стабилизация переходного состояния
Что такое кислотно-основный катализ?
Фермент вовремя отдаёт или забирает proton (H⁺) — и связь рвётся легче. Это делают его аминокислоты, прежде всего гистидин.
Связи с другими темами
- Раздел 1 → Гистидин (буферные свойства)
- Раздел 2 → Каталитическая триада
Что такое индуцированное соответствие и чем оно точнее модели «ключ-замок»?
Карман фермента не жёсткий, а гибкий: когда субстрат заходит, фермент подстраивается и «обнимает» его, сводя рабочие группы вместе.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → «Ключ-замок» (общая характеристика)
- Раздел 7 → Гексокиназа
Как устроен активный центр и какие аминокислоты в нём работают?
В кармане две части: держащая (узнаёт субстрат) и рабочая (делает реакцию). Рабочие аминокислоты — те, что умеют брать/отдавать H⁺ или атаковать: серин, гистидин, аспартат и др.
Связи с другими темами
- Раздел 1 → Третичная структура белка
- Раздел 2 → Каталитическая триада
Что такое стабилизация переходного состояния и почему это главный приём катализа?
Самый мощный приём: карман фермента подогнан не под субстрат, а под самый трудный миг реакции (переходное состояние). Крепко держа этот миг, фермент снижает «горку» (барьер).
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Энергия активации (общая характеристика)
- Раздел 2 → Ингибиторы — аналоги переходного состояния
Почему фермент так эффективен — как приёмы катализа работают вместе?
Настоящий фермент включает сразу несколько приёмов — и ускоряет реакцию в миллионы-миллиарды раз. Мощь измеряют «числом оборотов»: сколько молекул успевает переработать один фермент в секунду.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Основы кинетики (kcat, Km)
- Раздел 2 → Общая характеристика (эффективность)
Что такое ковалентный катализ?
Фермент на время «приклеивает» субстрат к себе (образует связь), проводит реакцию по более лёгкому пути, а потом отпускает и восстанавливается.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Каталитическая триада (ацилфермент)
- Раздел 2 → Необратимое ингибирование
Из каких стадий складывается ферментативный катализ?
По шагам: фермент ловит субстрат в карман (пара «фермент+субстрат»), превращает его через самый трудный миг (переходное состояние) в продукт и отпускает. Короче: E + S → ES → продукт.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Фермент-субстратный комплекс (общая характеристика)
- Раздел 2 → Основы кинетики
Как работает каталитическая триада сериновых протеаз (химотрипсин) — разбор механизма?
Классика: тройка Ser–His–Asp. Гистидин активирует серин, серин атакует пептидную связь и режет её, аспартат помогает гистидину. Так пищеварительные протеазы режут белки.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Ковалентный и кислотно-основный катализ
- Раздел 9 → Протеазы пищеварения
Как работает катализ ионами металлов и электростатический катализ?
Ион металла или заряженные группы фермента «оттягивают» электроны, гасят лишние заряды и переносят электроны — и реакция ускоряется.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Ионы металлов как кофакторы
- Раздел 6 → Цитохромы (перенос электронов)