Чтобы реакция пошла, молекулам нужно преодолеть энергетический барьер — энергию активации. Фермент снижает этот барьер, стабилизируя переходное состояние, поэтому реакция идёт во много раз быстрее при той же температуре.

С ростом температуры активность сначала растёт, достигает максимума в температурном оптимуме (у человека около 37–40 °C), а затем резко падает — из-за денатурации белка-фермента при перегреве. Кривая имеет колоколообразную форму.

Активный центр — особый участок молекулы фермента, где связывается субстрат и происходит реакция. В нём выделяют связывающий (якорный) участок, удерживающий субстрат, и каталитический участок, осуществляющий превращение.

Специфичность действия — избирательность фермента к типу катализируемой реакции. Один и тот же субстрат разные ферменты могут превращать по-разному, и каждый фермент катализирует строго определённый тип превращения.

По модели «ключ-замок» (Фишер) активный центр заранее точно подходит субстрату. По более точной модели индуцированного соответствия (Кошланд) активный центр гибкий: при связывании субстрата он подстраивается под него, «обнимая» и правильно ориентируя субстрат для реакции.

Активность фермента измеряют по скорости реакции — сколько субстрата превращается (или продукта образуется) за единицу времени. Единицы: международная единица (U) — 1 мкмоль/мин; в системе СИ — катал (кат) — 1 моль/с. Удельная активность — на 1 мг белка, молярная (kcat) — число оборотов на молекулу фермента.

Ферменты — это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции в клетке. По природе это в основном белки (реже — РНК, рибозимы). От обычных катализаторов их отличают колоссальная эффективность, высокая специфичность, работа в мягких условиях (37 °C, нейтральный pH) и способность к регуляции.

У каждого фермента есть оптимум pH, при котором активность максимальна; отклонение в кислую или щелочную сторону активность снижает. Оптимум зависит от «места работы» фермента: пепсин — около pH 1,5–2, трипсин — около 8.

Прежде чем превратить субстрат, фермент связывает его, образуя фермент-субстратный комплекс (ES). Общая схема: E + S ⇄ ES → E + P, где E — фермент, S — субстрат, P — продукт.

Фермент ускоряет достижение равновесия, но не меняет его положение: он одинаково ускоряет прямую и обратную реакции. Сам фермент не расходуется — после превращения субстрата он освобождается и работает снова.

Субстратная специфичность — способность фермента узнавать и превращать только определённый субстрат или группу похожих субстратов. Бывает абсолютной (один субстрат), относительной/групповой (класс похожих субстратов) и стереоспецифичностью (только один стереоизомер).