Чтобы реакция пошла, нужно «перевалить через горку» — это энергия активации. Фермент делает горку ниже, поэтому реакция идёт гораздо быстрее, не нагревая всё вокруг.

Сначала теплее — быстрее. Но у фермента есть «любимая» температура (у нас ~37 °C); при перегреве белок разрушается и фермент «умирает». Получается горка с вершиной.

Активный центр — это «рабочий карман» фермента, куда садится субстрат и где происходит реакция. В нём есть часть, которая держит субстрат, и часть, которая его превращает.

Это разборчивость по типу работы: каждый фермент делает с субстратом что-то одно. С одной аминокислотой разные ферменты поступают по-разному.

Старое объяснение: карман — как замок, субстрат — как ключ (жёстко подходит). Более точное: карман гибкий и, когда субстрат заходит, «обнимает» его, подстраиваясь.

Фермент считают не поштучно, а по работе: сколько вещества он превращает за время. Единицы: U (мкмоль в минуту) и катал (моль в секунду).

Фермент — это «ускоритель» химических реакций в живой клетке, обычно белок. Он делает то же, что катализатор в пробирке, но во много раз лучше: быстрее, только для нужной реакции, при температуре тела и с возможностью «включать/выключать».

У каждого фермента своя «любимая» кислотность (оптимум pH). Отклонишься — работает хуже. Пепсин любит кислоту желудка (pH ~2), трипсин — щёлочь кишечника (pH ~8).

Сначала фермент «берёт субстрат в руки» — это фермент-субстратный комплекс. Запись простая: E + S ⇄ ES → E + P (фермент + субстрат → продукт).

Фермент лишь ускоряет приход к равновесию, но не решает, куда оно сдвинется. И он не тратится: сделал дело — освободился и работает снова.

Специфичность — это разборчивость фермента: он берёт только «свой» субстрат. Бывает строгой (только одно вещество), групповой (класс похожих) и «зеркальной» (только одна из зеркальных форм).