У белка есть особый «карман», по форме и «химии» точно подходящий одной молекуле. Только она в него хорошо влезает — множеством мелких зацепок. Чужие не держатся. Так белок узнаёт «свою».

У многих белков, кроме главного кармана, есть «кнопки»-регуляторные участки. Молекула на такой кнопке меняет форму белка и его работу, не залезая в главный карман. А если белок из нескольких частей — связывание в одной облегчает связывание в других, и кривая становится S-образной.

Белок не застывший — он «дышит» и умеет менять форму в ответ на сигнал (связал молекулу, получил фосфат-метку). Через смену формы он и работает: передаёт сигнал, делает шаг, включается/выключается.

Обе картинки верны, но точнее «рука-перчатка»: карман не жёсткий, он чуть подстраивается под молекулу в момент, когда она входит.

Белки-моторы превращают «топливо» АТФ в движение через повторяющуюся смену формы: миозин «шагает» по нитям (мышца сокращается), кинезин и динеин везут грузы по «рельсам» клетки, АТФ-синтаза крутится как турбина. Цикл: зацепился → сдвинулся → отпустил.

Белки включают и выключают по-разному: обратимо — «кнопкой» (аллостерия) или фосфат-меткой (фосфорилирование); необратимо — разрезанием предшественника (профермент → активный фермент); плюс сборка/разборка деталей и изменение количества самого белка.

«Сродство» — насколько крепко белок держит молекулу. Мера — Kd: сколько молекулы нужно, чтобы занять половину «карманов». Меньше Kd — крепче держит. График «занятость от количества молекулы» выходит на плато (насыщение).