Активный центр — это особый участок-карман на поверхности белка, форма и химия которого комплементарны (взаимодополнительны) определённой молекуле-лиганду. Белок узнаёт лиганд, потому что только он точно «вписывается» в карман множеством слабых связей.

У многих белков есть, кроме основного (активного) центра, регуляторные — аллостерические — участки. Молекула-эффектор в аллостерическом центре меняет форму белка и его активность, не занимая основной карман. У белков из нескольких субъединиц связывание в одной облегчает связывание в остальных (положительная кооперативность) — отсюда S-образная (сигмоидная) кривая.

Конформационное изменение — это обратимое изменение формы белка в ответ на связывание лиганда, изменение pH, фосфорилирование и т.п. Через смену формы белок передаёт сигнал, совершает работу или включается/выключается.

Обе модели верны, но современная — индуцированное соответствие («рука-перчатка»): белок не жёсткий замок, а слегка подстраивает форму кармана под лиганд в момент связывания.

Белки-моторы превращают химическую энергию АТФ в движение через циклические конформационные изменения: миозин «шагает» по актину (мышечное сокращение), кинезин и динеин везут грузы по микротрубочкам, АТФ-синтаза вращается как турбина. Каждый цикл — «присоединился → сдвинулся → отпустил».

Активность белка регулируют несколькими способами: обратимо — связыванием лигандов/аллостерических эффекторов и ковалентной модификацией (чаще всего фосфорилирование ↔ дефосфорилирование); необратимо — частичным протеолизом (активация зимогенов); а также сборкой/разборкой комплексов и изменением количества самого белка (синтез/распад).

Прочность связывания называют сродством (аффинностью). Его мера — константа диссоциации Kd: концентрация лиганда, при которой занята ровно половина центров связывания. Чем меньше Kd, тем выше сродство. График «занятость центров от концентрации лиганда» для одного центра — гиперболическая кривая насыщения.