Чем кооперативные (аллостерические) ферменты отличаются по кинетике?
У них кривая не дуга, а «ступенька»-буква S. Первый субстрат помогает сесть следующим (как у гемоглобина). Такие ферменты — чуткие «переключатели».
Связи с другими темами
- Раздел 1 → Кооперативность гемоглобина (T/R)
- Раздел 2 → Регуляция метаболизма
Зачем нужен график Лайнуивера–Бэрка (двойных обратных величин)?
По дуге (гиперболе) трудно точно снять Vmax и Km. Если построить «перевёрнутый» график (1/скорость против 1/субстрат), получается прямая линия — по ней всё легко измерить.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Уравнение Михаэлиса–Ментен
- Раздел 2 → Типы ингибирования
Зачем кинетика ферментов нужна на практике?
Кинетика позволяет: измерять количество фермента, сравнивать ферменты (по Km и скорости), рассчитывать действие лекарств-тормозов и ставить диагнозы по ферментам крови.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Применение ферментов в медицине
- Раздел 2 → Ингибирование ферментов
Что описывает уравнение Михаэлиса–Ментен и что такое Vmax и Km?
Формула v = Vmax·[S]/(Km + [S]) связывает скорость и количество субстрата. Vmax — максимум (потолок), Km — сколько субстрата нужно, чтобы работать вполсилы (на половину Vmax).
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Физический смысл Km
- Раздел 2 → Число оборотов (kcat)
Что изучает кинетика ферментов и почему измеряют начальную скорость?
Кинетика — про скорость: как быстро фермент работает и от чего это зависит (сколько фермента и субстрата, температура, pH). Меряют скорость в самом начале, пока субстрата много, а продукта ещё нет.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Стадии катализа (ES-комплекс)
- Раздел 2 → Влияние температуры и pH
Как скорость реакции зависит от концентрации фермента?
Если субстрата вдоволь, то чем больше фермента — тем быстрее реакция (ровно пропорционально). Вдвое больше фермента — вдвое быстрее.
Связи с другими темами
- Раздел 1 → Энзимодиагностика
- Раздел 2 → Единицы активности фермента
Каков физический смысл константы Михаэлиса Km?
Km показывает, сколько субстрата нужно ферменту, чтобы работать вполсилы. Маленький Km — фермент «жадный» (хватает мало субстрата, крепко держит). Большой Km — включается только при большом субстрате.
Связи с другими темами
- Раздел 7 → Гексокиназа и глюкокиназа
- Раздел 2 → Ингибирование ферментов
Что такое число оборотов (kcat) и каталитическая эффективность (kcat/Km)?
kcat — сколько молекул успевает переработать один фермент за секунду. kcat/Km — «общая эффективность»: насколько фермент хорош, когда субстрата мало.
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Vmax и Km
- Раздел 2 → Механизм действия (эффективность)
Как скорость реакции зависит от концентрации субстрата?
Добавляешь субстрат — сначала скорость быстро растёт, потом всё медленнее и упирается в потолок (Vmax). Получается плавная дуга (гипербола).
Связи с другими темами
- Раздел 2 → Фермент-субстратный комплекс
- Раздел 1 → Кривая насыщения гемоглобина